Структурные особенности пепидной цепи

1)Атомы углерода и азота, находятся примерно в одной плоскости, атомы водорода и радикалов, направленны к плоскости под углом 109°28'. 2)Расстояние между атомами С и N в пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь —C=N—, равная 0,125 нм).

3)своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные NH₂-, СООН-, ОН-, SH-группы и определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н₂О), функциональные группы (в частности, NH₂- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением изоэлектрической точки.

Общая характеристика ферментов. Ф. разделяются на: ---однокомпонентн.

-двухкомпонентные, состоящие из белка(апофермент), и небелковой части(простетическая группа). Апофермент Ф. называют белковым носителем, а простетическую группу – активной группой. Простетические группы Ф. представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Пример двухкомпонентного Ф: пируватдекарбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на двуокись углерода и уксусный альдегид: CH₃COCOOH= CH₃CHO + CO₂. Простетическая группа пируватдекарбоксилазы (тиаминнирофосфат) образована молекулой тиамина (витамина B₁) и двумя остатками фосфорной кислоты. Простетические группы ряда важных окислительно-восстановительных Ф. – дегидрогеназ содержат производное амида никотиновой кислоты (ниацина), или же рибофлавина (витамина B₂); в состав простетических группы т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих перенос аминогрупп (–NH₂) и декарбоксилирование и ряд др. превращений аминокислот, входит пиридоксальфосфат – производное витамина B₆; активная группа Ф., катализирующих перенос остатков различных органических кислот (например, ацетила CH₃CO–), включает витамин пантотеновую кислоту. К двухкомпонентным Ф. относятся также важные окислительные Ф. – каталаза и пероксидаза. Каталитическое действие этих Ф. может быть воспроизведено с помощью ионов трёхвалентного железа. Эти ионы обладают очень малой каталитической активностью, которая может быть усилена, если атом железа входит в состав гема. От природы белка зависит не только каталитическая активность, но и специфичность действия Ф. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных Ф. У некоторых Ф. эта связь является непрочной. Такие Ф. легко диссоциируют (например, при диализе)и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой части Ф.- коферменты. Многие Ф. содержат металлы, без которых Ф. не активен. Эти металлы называются кофакторами. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, – медь.

Биологические катализаторы. Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. Свойства ферментов. 1) является преимущественное осуществление одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

2)термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Для большинства Ф. температура свыше 70°C приводит к денатурации и потере активности. При увелечении температуры до 10°С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0° С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

3)ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Пример: пепсин и трипсин. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов. по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание - аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.) По этому принципу все ферменты были разделены на: 1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза:2H2O2→O2↑+2H2O

2. Трансферазы -ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

3. Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды

4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

5. Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат → глюкозо-1-фосфат

6. Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Сходство и отличия ферментов и традиционных катализаторов Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов тремя уникальными свойствами: высокой эффективностью действия; специфичностью действия; способностью к регуляции; Механизм действия ферментов складывается из трех последовательных этапов. 1.Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.

2.Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. 3.В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается). Виды каталитических реакций: А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б;А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е;АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции.

Изменение свободной энергии в ферментативных реакциях. Зависимость между константой равновесия и изменением свободной энергии реагирующих веществ математически принято выражать уравнением ∆G =R•T•lnK, R -газовая постоянная; Т -абсолютная температура в Кельвинах; lnК -натуральный логарифм константы равновесия; ∆G -стандартное изменение свободной энергии, Дж/моль. При Высоком значении К величина ∆G оказывается отрицательной. Реакция сопровождается уменьшением свободной энергии. При низком значении К величина ∆G оказывается положительной. При ∆G=1 изменение свободной энергии будет равно нулю и реакция легкообратима.