Министерство здравоохранения
Российской федерации
РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
ХИМИЯ БЕЛКОВ
Москва
Министерство здравоохранения
Российской федерации
РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
ХИМИЯ БЕЛКОВ
Тесты к контролю знаний студентов
медицинского вуза
по биологической химии
Под редакцией чл.-кор. РАЕН
профессора А.А.Терентьева
Москва
Химия белков. Тесты к контролю знаний
студентов медицинского вуза по
биологической химии. Под редакцией член-
кор. РАЕН, проф. А.А.Терентьева – М.:
РГМУ, 2002г, 25с.
Авторы: А.К. Тагирова, Т.И. Решетова,З.М.
Пчелкина,О.С. Комаров, А.А.Терентьев
Рецензенты: профессор кафедры биохимии
ГМСУ И.Н.Мароко, профессор кафедры
общей и биоорганической химии РГМУ
И.Ю.Белавин.
В пособии представлены претесты как для самостоятельной подготовки студентов к сдаче коллоквиума по теме «Химия белков», так и для текущего контроля знаний. Тесты и эталоны к ним носят обучающий характер и адаптированы к итоговой аттестации. Пособие предназначено для подготовки студентов к сдаче экзамена по биохимии.
© Российский государственный
медицинский университет, 2002
1. Показатель процентного содержания азота в белке часто используют для вычисления содержания белка в продуктах питания. Чему он равен?
А) | 16%. |
Б) | 32%. |
В) | 40%. |
Г) | 45%. |
Д) | 60%. |
2. При каком методе фракционирования белков используется принцип осаждения белка из раствора под действием соли?
А) | Электрофорез. |
Б) | Высаливание. |
В) | Бумажная хроматография. |
Г) | Гель-фильтрация. |
Д) | Аффинная хроматография. |
3. При каком методе фракционирования белков используется принцип молекулярных «сит»?
А) | Высаливание. |
Б) | Электрофорез. |
В) | Бумажная хроматография. |
Г) | Ионообменная хроматография. |
Д) | Гель-фильтрация. |
4. Какой метод используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей?
А) | Электрофорез. |
Б) | Диализ. |
В) | Бумажная хроматография. |
Г) | Ультрацентрифугирование. |
Д) | Хроматография в тонком слое сефадекса. |
5. Каким методом определяют молекулярную массу белков?
А) | Диск-электрофорез в полиакриламидном геле. |
Б) | Ионообменная хроматография. |
В) | Аффинная хроматография. |
Г) | Метод изоэлектрического фокусирования. |
Д) | Селективный гидролиз. |
6. Метод гидролиза используется чтобы:
А) | Определить аминокислотный состав белка. |
Б) | Определить молекулярную массу белка. |
В) | Разделить белки на фракции. |
Г) | Очистить белки от низкомолекулярных примесей. |
Д) | Определить вторичную структуру белка. |
7. Какую цветную реакцию можно применить, чтобы открыть пептидную связь в белке?
А) | Биуретовую. |
Б) | Ксантопротеиновую. |
В) | Молиша. |
Г) | Фоля. |
Д) | Пробу с молибденовым реактивом. |
8. Какие связи формируют первичную структуру белка?
А) | Пептидные. |
Б) | Водородные. |
В) | Дисульфидные. |
Г) | Электростатические. |
Д) | Гидрофобные. |
9. Какими связями стабилизируется вторичная структура белка?
А) | Пептидными. |
Б) | Водородными. |
В) | Дисульфидными. |
Г) | Электростатическими. |
Д) | Гидрофобными. |
10. Указать аминокислоту, имеющую неполярную R-группу.
А) | Изолейцин. |
Б) | Серин. |
В) | Метионин. |
Г) | Глутамин. |
Д) | Треонин. |
11. Указать аминокислоту, которая имеет полярную незаряженную R-группу.
А) | Лейцин. |
Б) | Триптофан. |
В) | Треонин. |
Г) | Глутаминовая кислота. |
Д) | Аргинин. |
12. Какая аминокислота не может участвовать в образовании водородных связей?
А) | Глутамат. |
Б) | Гистидин. |
В) | Изолейцин. |
Г) | Аспарагин. |
Д) | Серин. |
13. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации?
А) | Пептидные. |
Б) | Водородные. |
В) | Электростатические. |
Г) Д) | Гидрофобные. Ионные. |
14. К какому уровню структурной организации относится «неупорядоченная» конформация (клубок)?
А) | К первичной. |
Б) | К вторичной. |
В) Г) Д) | К третичной. К четвертичной К надвторичной |
15. Какая структура белка является определяющей в формировании структурной организации белка?
А) | Первичная. |
Б) | Вторичная. |
В) | Третичная. |
Г) Д) | Четвертичная. Надмолекулярная. |
16. Какая из аминокислот не является протеиногенной?
А) | Аланин. |
Б) | Гомоцистеин. |
В) | Метионин. |
Г) Д) | Серин. Цистеин. |
17. Выбрать из перечисленных аминокислоту – «терминатора» спирализации.
А) | Пролин. |
Б) | Аланин. |
В) | Лейцин. |
Г) | Метионин. |
Д) | Валин. |
18. Какое заболевание из перечисленных может быть примером тому, что замена одной аминокислоты на другую в первичной структуре белка приводит к изменению физико-химических и биологических свойств белковой молекулы в целом.
А) | Фенилпировиноградная олигофрения. |
Б) | Талассемия. |
В) | Серповидно-клеточная анемия. |
Г) | Порфирия. |
Д) | Альбинизм. |
19. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:
А) | Денатурации белков. |
Б) | Сворачиванию белков – ренативации. |
В) | Агрегации белковых молекул. |
Г) | Распаду белков. |
Д) | Тепловой инактивации белков. |
20. Найдите среди перечисленных простой белок:
А) | Сывороточный альбумин. |
Б) | Гемоглобин. |
В) | Миоглобин. |
Г) | Иммуноглобулин. |
Д) | Хроматин. |
21. Какая из перечисленных групп белков не будет растворяться в водно-солевых растворах?
А) | Альбумины. | |
Б) | Коллаген. | |
В) | Гистоны. | |
Г) | Протамины. | |
Д) | Проламины. |
22. Какие из перечисленных белков проявляют основные свойства?
А) | Протамины. | |
Б) | Глобулины. | |
В) | Кератины. | |
Г) | Альбумины. | |
Д) | Эластины. |
23. Какие из перечисленных белков проявляют кислые свойства?
А) | Гистоны. |
Б) | Коллаген. |
В) | Колламин. |
Г) | Альбумин. |
Д) | Эластины. |
24. Назовите белок, имеющий α-кератиновую структуру.
А) | Кератин шерсти. |
Б) | Фиброин шелка. |
В) | Миозин. |
Г) | Эластин. |
Д) | Коллаген. |
25. Назовите метод, который используется для изучения пространственной структуры белков.
А) | Электрофорез. |
Б) | Высаливание. |
В) | Рентгеноструктурный анализ. |
Г) | Гидролиз. |
Д) | Хроматография. |
26. Выберите из перечисленных белков, которые относятся к фибриллярным.
А) | Кератины. |
Б) | Альбумин. |
В) | Глобулины. |
Г) | Гистоны. |
Д) | Протамины. |
27. Выберите определение для первичной структуры белка.
А) | Аминокислотный состав полипептидной цепи. |
Б) | Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот. |
В) | Порядок чередования аминокислот, соединённых пептидными связями в белке. |
Г) | Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова. |
Д) Закономерности в возникновении сочетаний при свертывании полипептидной цепи.
28. Выберите определение вторичной структуры белка.
А) | Способ укладки протомеров в олигомерном белке. |
Б) | Последовательность аминокислот, соединённых пептидной связью в полипептидной цепи. |
В) | Пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот. |
Г) | Участки полипептидной цепи с упорядоченной конформацией, стабилизированной водородными связями. |
Д) | Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры. |
29. Выберите определение третичной структуры белка.
А) | Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова. |
Б) | Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот. |
В) | Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи. |
Г) | Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот. |
Д) | Способ укладки протомеров в олигомерном белке. |
30. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка.
А) | Способ укладки полипептидной цепи в пространстве. |
Б) | Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур. |
В) | Агрегация протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке. |
Г) | Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи. |
Д) | Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спирали и β-структур. |
31. Чем определяется растворимость белков?
А) | Формой белковой молекулы. |
Б) | Размером белковой молекулы. |
В) | Наличием заряда и гидратной оболочки. |
Г) | рН раствора. |
Д) | Сродством к лигандам. |
32. Что понимается под «денатурацией»белка?
А) | Уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щёлочно-земельных металлов. |
Б) | Потеря биологической активности белка в результате его гидролиза. |
В) | Изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности. |
Г) | Конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами. |
Д) | Утрата первичной структуры белка. |
33. При каком значении рН глутамат будет двигаться к катоду?
А) | 1,50. |
Б) | 7,00. |
В) | 7,34. |
Г) | 7,50. |
Д) | 8,60. |
34. При каком значении рН аспартат заряжен положительно?
А) | 1,50. |
Б) | 7,00. |
В) | 7,34. |
Г) | 7,50. |
Д) | 8,60. |
35. При каком значении рН лизин несет отрицательный заряд?
А) | 1,5. |
Б) | 4,5. |
В) | 7,0. |
Г) | 7,4. |
Д) | 11,5. |
36. При каком значении рН аспартат в электрическом поле двигается к катоду?
А) | 1,5. |
Б) | 7,0. |
В) | 7,4. |
Г) | 8,6. |
Д) | 10,0. |
37. При каком значении рН при электрофорезе аргинин двигается к аноду?
А) | 1,5. |
Б) | 4,5. |
В) | 7,0. |
Г) | 7,4. |
Д) | 11,5. |
38. При каком значении рН гистидин заряжен отрицательно?
А) | 2,0. |
Б) | 4,0. |
В) | 6,0. |
Г) | 7,0. |
Д) | 9,0. |
39. Какая из перечисленных форм гемоглобина (Hb) связывается с кислородом с наивысшей аффинностью?
А) | Hb. |
Б) | Hb (O2). |
В) | Hb (O2)2. |
Г) | Hb (O2)3. |
Д) | Hb(O2)4. |
40. Содержание какой аминокислоты в молекуле коллагена составляет одну треть?
А) | Глицин. |
Б) | Гистидин. |
В) | Глутамин. |
Г) | Глутамат. |
Д) | Гомоцистеин. |
41. Какая из перечисленных аминокислот содержит сульфгидрильную группу?
А) | Глицин. |
Б) | Цистеин. |
В) | Серин. |
Г) | Метионин. |
Д) | Лизин. |
42. Какая из перечисленных аминокислот содержит оксигруппу?
А) | Пролин. |
Б) | Глутамат. |
В) | Валин. |
Г) | Аспарагин. |
Д) | Треонин. |
43. Какая из перечисленных аминокислот относится к диаминомонокарбоновым?
А) | Глицин. |
Б) | Лизин. |
В) | Глутамин. |
Г) | Пролин. |
Д) | Триптофан. |
44. Какая из перечисленных аминокислот относится моноаминодикарбоновым?
А) | Глутамин. |
Б) | Треонин. |
В) | Гистидин. |
Г) | Лейцин. |
Д) | Аспартат. |
45. В посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая кислота участвует в гидроксилировании:
А) | Треонина. |
Б) | Серина. |
В) | Глутамата. |
Г) | Лизина. |
Д) | Лейцина. |
46. Для гидроксилирования пролина в молекуле коллагена необходим:
А) | Аскорбат. |
Б) | Аспартат. |
В) | Витамин А. |
Г) | Аргинин. |
Д) | Витамин Е. |
47. С интез какого из перечисленных белков нарушается при цинге?
А) | Миоглобин. |
Б) | Инсулин. |
В) | Коллаген. |
Г) | Гемоглобин. |
Д) | Альбумин. |
48. Какой из указанных белков состоит из одной полипептидной цепи?
А) | Инсулин. |
Б) | Коллаген. |
В) | Миоглобин. |
Г) | Гемоглобин. |
Д) | Эластин. |
49. Какой из перечисленных белков состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидной связью?
А) | Альбумин. |
Б) | Инсулин. |
В) | Гемоглобин. |
Г) | Миоглобин. |
Д) | Коллаген. |
50. Снижение активности какого фермента приводит к нарушению синтеза нормального коллагена при нарушении поступления меди с пищей?
А) | Пролилгидроксилаза. |
Б) | Гликозилтрансфераза. |
В) | Галактозилтрансфераза. |
Г) | Аспартатаминотрансфераза. |
Д) | Аланинаминотрансфераза. |
51. Мономером нуклеиновых кислот является:
А) | Азотистое основание. |
Б) | Глюкозамин. |
В) | Фосфорная кислота. |
Г) | Мононуклеотид. |
Д) | Нуклеозид. |
52. Нуклеозид состоит из:
А) | Глюкозамина и пентозы. |
Б) | Полипептида и фосфорной кислоты. |
В) | Азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты. |
Г) | Сахарозы и азотистого основания. |
Д) | Азотистого основания и пентозы. |
53. Мононуклеотид состоит из:
А) | Глюкозамина, пентозы и фосфорной кислоты. |
Б) | Азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты. |
В) | Азотистого основания, пентозы и карбоновой кислоты. |
Г) | Азотистого основания, сахарозы и фосфорной кислоты. |
Д) | Глюкозамина, сахарозы и карбоновой кислоты. |
54. Какое азотистое основание не входит в состав ДНК?
А) | Аденин. |
Б) | Тимин. |
В) | Урацил. |
Г) | Гуанин. |
Д) | Цитозин. |
55. Какие углеводы входят в состав нуклеиновых кислот?
А) | Глюкозамины и пентоза. |
Б) | Рибоза и дезоксирибоза. |
В) | Пентоза и гексоза. |
Г) | Фруктоза и глюкоза. |
Д) | Галактоза и мальтоза. |
56. Какой из компонентов нуклеотидов отсутствует в нуклеозидах?
А) | Фосфорная кислота. |
Б) | Карбоновая кислота. |
В) | Пурин. |
Г) | Глюкоза. |
Д) | Пиримидин. |
57. Мономеры нуклеиновых кислот соединяются между собой:
А) | Пептидной связью. |
Б) | Водородной связью. |
В) | Дисульфидной связью. |
Г) | Фосфодиэфирной связью. |
Д) | Гидрофобными взаимодействиями. |
58. В состав ДНК входят:
А) | Аденин, гуанин, цитозин, тимин. |
Б) | Аденин, гуанин, цитозин, урацил. |
В) | Аденин, тимин, цитозин, урацил. |
Г) | Гуанин, цитозин, урацил, тимин. |
Д) | Гуанин, цитозин, аденин,тиамин. |
59. В состав РНК входят:
А) | Аденин, гуанин, цитозин,тимин. |
Б) | Аденин, гуанин, цитозин, урацил. |
В) | Аденин, тимин, цитозин, урацил. |
Г) | Гуанин, цитозин, урацил, тимин. |
Д) | Гуанин, цитозин, тиамин,аденин. |
60. В состав ДНК входит:
А) | Рибоза. |
Б) | Глюкоза. |
В) | Декстроза. |
Г) | Дезоксирибоза. |
Д) | Рибулоза. |
61. В состав РНК входит:
А) | Рибоза. |
Б) | Манноза. |
В) | Галактоза. |
Г) | Дезоксирибоза. |
Д) | Рибулоза. |
62. Молекула ДНК представлена в виде биспирали, в которой цепи расположены антипараллельно в направлении:
А) | 3´à5´; 5´ß3´. |
Б) | 3´à5´; 3´à5´. |
В) | 5´à3´; 5´à3´. |
Г) | 2´à5´; 5´ß2´. |
Д) | 5´à5´; 5´ß5´. |
63. Две цепи в молекуле ДНК удерживаются за счёт связей:
А) | Водородных между комплиментарными азотистыми основаниями. |
Б) | Дисульфидных. |
В) | Ионных. |
Г) | Фосфодиэфирных. |
Д) | Пептидных. |
64. В ДНК водородные связи возникают между комплиментарными азотистыми основаниями:
А) | Аденин – тимин (3 связи). |
Б) | Аденин – тимин (2 связи). |
В) | Аденин – урацил (3 связи). |
Г) | Аденин – урацил (2 связи). |
Д) | Аденин – аденин (2 связи). |
65. В ДНК водородные связи возникают между комплиментарными азотистыми основаниями:
А) | Гуанин – тимин (3 связи). | |
Б) | Гуанин – тимин (2 связи). | |
В) | Гуанин – урацил (3 связи). | |
Г) | Гуанин – урацил (2 связи). | |
Д) | Гуанин – цитозин (3 связи). |
66. Что определяет первичную структуру белка?
А) | Количество аминокислот. |
Б) | Набор аминокислот. |
В) | Генетический код. |
Г) | Наличие ферментов. |
Д) | Определенные стабилизирующие факторы. |
67. Какой из методов основан на различии зарядов белковых молекул?
А) | Диализ. |
Б) | Гель-фильтрация. |
В) | Аффинная хроматография. |
Г) | Ионообменная хроматография. |
Д) | Гидрофобная хроматография. |
68. Какой из следующих методов используется для разделения белков на основе их различий в молекулярной массе?
А) | Аффинная хроматография. |
Б) | Иммуноблотинг. |
В) | Изоэлектрофокусировка. |
Г) | Гель-фильтрация. |
Д) | Ионообменная хроматография. |
69. Молекула гемоглобина А состоит из:
А) | 2 α-цепей и 2 β-цепей. |
Б) | 1 α-цепеи и 3 β-цепей. |
В) | 4 α-цепей. |
Г) | 4 β-цепей. |
Д) | 1 β-цепи и 3 α-цепей. |
70. Содержание Hb A2 в крови взрослого человека:
А) | 2,5 %. |
Б) | 5 %. |
В) | 10 %. |
Г) | 50 %. |
Д) | 70 %. |
71. Hb A2 состоит из 4-х субъединиц:
А) | 2 α и 2 β. |
Б) | 2 α и 2 σ. |
В) | 2 β и 2 σ. |
Г) | 1 α и 3 σ. |
Д) | 2 β и 2 σ. |
72. Фетальный гемоглобин Hb F состоит из:
А) | 2-α и 2-γ цепей. |
Б) | 2-α и 2-β цепей. |
В) | 2-α и 2-σ цепей. |
Г) | 2-β и 2-σ цепей. |
Д) | 2-β и 2-γ цепей. |
73. Кислород присоединяется к гему гемоглобина при помощи:
А) | Координационных связей с изменением валентности Fe. |
Б) | Водородных связей с сохранением валентности Fe. |
В) | Ковалентных связей с изменением валентности Fe. |
Г) | Ковалентных связей с сохранением валентности Fe. |
Д) | Координационных связей с сохранением валентности Fe. |
74. В карбоксигемоглобине степень окисления железа:
А) | -3. |
Б) | -2. |
В) | 0. |
Г) | +2. |
Д) | +3. |
75. Гемоглобин обладает наибольшим сродством к:
А) | Кислороду. |
Б) | Водороду. |
В) | Монооксиду углерода. |
Г) | Диоксиду углерода. |
Д) | Азоту. |
76. При серповидноклеточной анемии в 6 положении β-цепи гемоглобина глутаминовая кислота заменяется на:
А) | Метионин. |
Б) | Лизин. |
В) | Валин. |
Г) | Серин. |
Д) | Триптофан. |
77. Минорная протеиногенная аминокислота селеноцистеин входит в состав:
А) | Альбумина. |
Б) | Глюкагона. |
В) | Глутатионпероксидазы. |
Г) | Глутатиона. |
Д) | Инсулина. |
78. У детей отсутствие или недостаточность хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к прекращению роста, потере веса, отрицательному азотистому балансу. Выберите из предложенных вариантов необходимый набор незаменимых аминокислот.
А) | Гистидин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин,метионин, аланин, валин. |
Б) | Глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин. |
В) | Глутамат, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин. |
Г) | Гистидин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин, аланин, валин. |
Д) | Аспарагин,глутамат, треонин, метионин, фенилаланин, цистеин, серотонин, аргинин. |
79. У детей заболевание Квашиоркор, характеризующееся задержкой роста, отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, возникает при недостаточном поступлении в организм ребенка:
А) | Белков растительного происхождения. |
Б) | Белков животного происхождения. |
В) | Углеводов. |
Г) | Витаминов. |
Д) | Минеральных веществ. |
80. Оптической активностью не обладают:
А) | Глутамат. |
Б) | Гистидин. |
В) | Глицин. |
Г) | Глутамин. |
Д) | Пролин. |
81. Аминокислотами не являются:
А) | Треонин. |
Б) | Триптофан. |
В) | Фенилаланин. |
Г) | Холин. |
Д) | Валин. |
82. При значении рН, равном значению изоэлектрической точки, протеин:
А) | Денатурирован. |
Б) | Положительно заряжен. |
В) | Отрицательно заряжен. |
Г) | Обладает наибольшей степенью ионизации. |
Д) | Наименее растворим. |
83. Белок соединительной ткани – коллаген относится к:
А) | Гистонам. |
Б) | Протеиноидам. |
В) | Глобулинам. |
Г) | Проламинам. |
Д) | Протаминам. |
84. Почему домены нельзя отнести к четвертичной структуре белка?
А) | Домены локализуются на единой полипептидной цепи. |
Б) | Домены не содержат a-спирализованные участки. |
В) | Домены – низкомолекулярные соединения. |
Г) | В доменах отсутствуют пептидные связи. |
Д) | Домены входят в состав нуклеозида. |
85. Выберите одну из наиболее характерных особенностей интегральных белков:
А) | Не содержат метионина. |
Б) | Содержат гидрофобную структуру, выполняющую роль «якоря» для встраивания в мембрану. |
В) | Содержат в своей структуре гем. |
Г) | Являются нуклеопротеидами. |
Д) | Интегрируют свойства белков, липидов, углеводов и азотистых оснований. |
86. Назовите одну из наиболее вероятных причин возникновения множественных форм белка:
А) | Изменение концентраций соли при высаливании белка. |
Б) | Практическая равновероятность разных вариантов межсубъединичных контактов при образовании четвертичной структуры. |
В) | Разделение различных форм белка гель-хроматографически. |
Г) | Смешивание in vitro межвидовых белков с одинаковой физиологической функцией. |
Д) | Нарушение функций генетического аппарата клетки. |
87. Понятие «шапероны» обозначает:
А) | Участок полипептидной цепи. |
Б) | Специализированный белок. |
В) | Комплекс РНК-аминокислота. |
Г) | Денатурирующий агент. |
Д) | Фрагменты ДНК. |
88. Понятие «домена» обозначает:
А) | Метод исследования белков. |
Б) | Ионный детергент. |
В) | Автономные области единой полипептидной цепи. |
Г) | Денатурирующий агент. |
Д) | Оптический метод исследования белка. |
89. Аффинная хроматография позволяет:
А) | Денатурировать белок. |
Б) | Избирательно связать белок из множества других. |
В) | Определить N-концевую аминокислоту в белке. |
Г) | Определить молекулярную массу белка. |
Д) | Установить изоэлектрическую точку белка. |
90. В чем суть действия карбоксипептидазы?
А) | Удлиняет пептид на одну аминокислоту. |
Б) | Отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи. |
В) | Отщепляет N-концевую аминокислоту. |
Г) | Формирует b-структуру белка. |
Д) | Вызывает ренатурацию белка. |
91. Какая из структур белка обладает максимальной прочностью?
А) | Первичная. |
Б) | Вторичная. |
В) | Третичная. |
Г) | Четвертичная. |
Д) | Прочность всех структур примерно одинакова. |
92. Замена глутамата на валин в 6-м положении b-цепи при серповидно-клеточной анемии приводит к:
А) | Снижению растворимости молекулы Hb. |
Б) | Повышению растворимости молекулы Hb. |
В) | Повышению сродства Hb к О2. |
Г) | К сохранению прежнего заряда молекулы Hb. |
Д) | К сохранению прежней электрофоретической подвижности молекулы Hb. |
93. Какие из перечисленных факторов не вызывают возникновения гипопротеинемии (понижения содержания белка в крови)
А) | Воспаление желудочно-кишечного тракта и голодание. | |
Б) | Лактация. | |
В) | Цирроз печени или гепатит. | |
Г) | Гипертермия и усиленное потоотделение. | |
Д) | Гемофилия. |
94. Какие из приведенных аминокислот относятся к протеиногенным?
А) | β-аланин. |
Б) | α-аминомасляная кислота. |
В) | β-аминомасляная кислота. |
Г) | γ-аминомасляная кислота. |
Д) | α-аминопропионовая кислота. |
95. Какова степень окисления железа в метгемоглобине?
А) | - 3. |
Б) | - 2. |
В) | 0. |
Г) | +2. |
Д) | +3. |
96. Карбгемоглобин образуется при связывании гемоглобина с:
А) | Протоном. |
Б) | Оксидом углерода (IV). |
В) | Оксидом углерода (II). |
Г) | Оксидом азота (IV). |
Д) | Оксидом азота (II). |
97. ТИД – теплопродукция, индуцированная диетой (вызванная приемом пищи), наиболее высока при:
А) | Белковой диете. |
Б) | Потреблении моно- и дисахаридов. |
В) | Потреблении крахмалсодержащих продуктов. |
Г) | Потреблении жиров. |
Д) | В случае сбалансированной диеты. |
98. К абсолютно незаменимым аминокислотам не относятся:
А) | Метионин. |
Б) | Лизин. |
В) | Триптофан. |
Г) | Фенилаланин. |
Д) | Аспарагин. |
99. К заменимым аминокислотам относятся:
А) | Глютамин. |
Б) | Лейцин. |
В) | Изолейцин. |
Г) | Треонин. |
Д) | Валин. |
100. К наиболее важным этиологическим факторам вторичных гипопротеинемий не относятся:
А) | Пищевая белковая недостаточность. |
Б) | Нарушение поступления аминокислот из кишечника при адекватной диете. |
В) | Печеночная недостаточность. |
Г) | Протеинурия. |
Д) | Наследственные нарушения синтеза определенных сывороточных белков. |
101. Почечные механизмы протеинурий не связаны с:
А) | Повышенной проницаемостью поврежденного клубочкового фильтра. |
Б) | Пониженной реабсорбцией белка в проксимальных канальцах почки. |
В) | Недостаточным синтезом антидиуретического гормона. |
Г) | Увеличением выделения белка эпителием канальцев. |
Д) | Хроническими иммунопатологическими поражениями почек. |
Правильные варианты ответов к
вопросам по разделу «Химия белков».
№ вопроса | Ответ | № вопроса | Ответ |
А | Д | ||
Б | А | ||
Д | Б | ||
Б | Д | ||
А | Б | ||
А | Д | ||
А | Г | ||
А | А | ||
Б | В | ||
А | В | ||
В | Б | ||
В | А | ||
А | Г | ||
Б | Д | ||
А | Б | ||
Б | В | ||
А | Б | ||
В | А | ||
Б | Г | ||
А | А | ||
Б | Б | ||
А | Г | ||
Г | А | ||
А | А | ||
В | А | ||
А | Б | ||
В | Д | ||
Г | Б | ||
Б | Г | ||
В | Г | ||
В | А | ||
В | А | ||
А | Б | ||
А | А | ||
Д | Д | ||
А | Г | ||
Д | В | ||
Д | В | ||
В | А | ||
А | А | ||
Б | Г | ||
В | Д | ||
Г | Д | ||
Д | Б | ||
Б | А | ||
А | Д | ||
Б | А | ||
Б | Д | ||
Б | В | ||
В | |||
Б | |||
Б | |||
Химия белков
Тесты к контролю знаний студентов медицинского вуза
по биологической химии
Под ред. чл.-кор.РАЕН проф. А.А.Терентьева
Ответственный за выпуск - А.К.Тагирова
Редактор Э.В.Журомская
Подписано в печать 25.10.2002. Формат 60х90 1/16
Объем 1,25 печ.л. Тираж 1000 экз.
Бумага …
Российский государственный медицинский университет.
117997, Москва, ул. Островитянова, д.1.
Типография …