Цветовое представление физико-химических свойств аминокислот

Красный, голубой и жёлтый цвета обозначают аминокислоты с большой, средней и малой гидрофобностью.

Гидрофобность отражает тенденцию неполярных молекул и химических групп растворяться в неполярных растроворителях, что обратно коррелирует со способностью растворяться в воде. Мерой гидрофобности вещества принято считать его коэффициент распределения между органическим растворителем и водой. Самой гидрофильной аминокислотой является глицин.

Справа - способность аминокислот к формированию α-спирали в белке.

В центре - способность аминокислот к образованию β-складчатых структур.

Справа - способность аминокислот к формированию коротких четырёхаминокислотных β-петель и более длинных петель.

Красный, жёлтый и голубой цвета обозначают аминокислоты с большой, средней и малой способностью к образованию альфа-спирали (слева), β-складчатых структур (в центре) или соответствующей степенью способности к формированию β-петель и более длинных петель (справа).

Группа	Тип остатка	Аминокислоты	Цветовая легенда
	Маленькие неполярные остатки	Gly, Ala, Ser, Thr G, A, S, T	Желтый
	Гидрофобные	Cys, Val, Ile, Leu, C, V, I, L, Pro, Phe, Tyr, Met, P, F, Y., M, Trp W	Зеленый
	Полярные	Asn, Gln, His N, Q, H	Фиолетовый
	Отрицательно заряженные	Asp, Glu D, E	Красный
	Положительно заряженные	Lys, Arg K, R	Синий

https://molbiol.ru/appendix/02_01.html

Свойства аминокислот и белков

Таблица генетического кода Гидрофобность аминокислот Относительная оценка подобия аминокислот Свойства аминокислот Конверсия: масса - моли (белок)

Дополнить

Таблица генетического кода

A T G C

AAA K ATA I AGA R ACA T
A AAG K ATG M AGG R ACG T
AAT N ATT I AGT S ACT T
AAC N ATC I AGC S ACC T

TAA Stop₁TTA L TGA Stop₃TCA S
T TAG Stop₂TTG L TGG W TCG S
TAT Y TTT F TGT C TCT S
TAC Y TTC F TGC C TCC S

GAA E GTA V GGA G GCA A
G GAG E GTG V GGG G GCG A
GAT D GTT V GGT G GCT A
GAC D GTC V GGC G GCC A

CAA Q CTA L CGA R CCA P
C CAG Q CTG L CGG R CCG P
CAT H CTT L CGT R CCT P
CAC H CTC L CGC R CCC P

STOP₁ => ochra; STOP₂ => amber; STOP₃ => opal

Аминокислота	Кодоны
A	Ala	GC[agtc]
C	Cys	TG[ct]
D	Asp	GA[tc]
E	Glu	GA[ag]
F	Phe	TT[tc]
G	Gly	GG[agct]
H	His	CA[tc]
I	Ile	AT[atc]
K	Lys	AA[ag]
L	Leu	CT[agtc] & TT[ag]
M	Met	ATG
N	Asn	AA[tc]
P	Pro	CC[atgc]
Q	Gln	CA[ag]
R	Arg	CG[agct] & AG[ag]
S	Ser	TC[agct] & AG[ct]
T	Thr	AC[agct]
V	Val	GT[agct]
W	Trp	TGG
Y	Tyr	TA[tc]
*	Stop	TA[ga] & TGA

Генетический код митохондрий

Человеческая митохондриальная ДНК кодирует только 22 типа tRNA. Только эти tRNAs используются при трансляции mRNAs. Такая вырожденность достигается тем, что U в антикодоне tRNA соответствует любому основанию в третьей позиции mRNA (четыре кодона распознаются одним типом tRNA). Кроме того, значение некоторых кодонов не совпадает с универсальным кодом.

Кодон	Унив. код	Челов. митох. код
UGA	Stop	Trp
AGA	Arg	Stop
AGG	Arg	Stop
AUA	Ile	Met

Гидрофобность аминокислот

Гидрофобность аминокислот выражает степень в которой они предпочитают неполярное окружение (этанол в качестве растворителя или внутренность белка) по сравнению с полярным окружением, таким как вода. На этой диаграмме гидрофобные аминокислоты располагаются ниже нуля, а гидрофильные - выше.

Используются две шкалы. Шкала Фроммеля (Frommel, 1984) выражает свободную энергию переноса из гидрофобной среды в воду. Это внутреннее свойство аминокислоты, не зависящее от роли аминокислоты в белке. OMH шкала (Sweet and Eisenberg, 1983) - мера того, на сколько вероятна замена данной аминокислоты другой гидрофобной аминокислотой.

Frommel, C. 1984. The apolar surface area of amino acids and its empirical correlation with hydrophobic free energy. J. Theor. Biol. 111:247-260.

Sweet, R.M. and Eisenberg, D. 1983. Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. J. Mol. Biol. 171:479-488.

Относительная оценка подобия аминокислот

Свойства аминокислот

Амино- кислота	Букв. обозн.	Структура	Формула	Химическая группа; pKa иони- зированной боковой цепи	Mw	Заряд pH6-7
Alanine Alanine	Ala A		C₃H₇NO₂	Aliphatic	89.1
Arginine ARginine	Arg R		C₆H₁₄N₄O₂	Basic ~11.5-12.5 (12)	174.2	(+)
Asparagine AsparagiNe	Asn N		C₄H₈N₂O₃	Amide	132.1
Aspartic acid AsparDic	Asp D		C₄H₇NO₄	Acidic 3.9-4.5 (4)	133.1	(-)
Asparagine or Aspartic acid	Asx B				-
Cysteine Cysteine	Cys C		C₃H₇NO₂S	Sulfur 8.3-9.5 (9)	121.2
Glutamic acid GluEtamic	Glu E		C₅H₉NO₄	Acidic 4.3-4.5 (4.5)	147.1	(-)
Glutamine Q-tamine	Gln Q		C₅H₁₀N₂O₃	Amide	146.1
Glutamine or Glutamic acid	Glx Z				-
Glycine Glycine	Gly G		C₂H₅NO₂	Aliphatic	75.1
Histidine Histidine	His H		C₆H₉N₃O₂	Basic 6.0-7.0 (6.3)	155.2	(+)
Isoleucine Isoleucine	Ile I		C₆H₁₃NO₂	Aliphatic	131.2
Leucine Leucine	Leu L		C₆H₁₃NO₂	Aliphatic	131.2
Lysine перед L	Lys K		C₆H₁₄N₂O₂	Basic 10.4-11.1 (10.4)	146.2	(+)
Methionine Methionine	Met M		C₅H₁₁NO₂S	Sulfur	149.2
Phenylalanine Fenylalanine	Phe F		C₉H₁₁NO₂	Aromatic	165.2
Proline Proline	Pro P		C₅H₉NO₂	Imino	115.1
Serine Serine	Ser S		C₃H₇NO₃	Hydroxyl	105.1
Threonine Threonine	Thr T		C₄H₉NO₃	Hydroxyl	119.1
Tryptophan TWyptophan	Trp W		C₁₁H₁₂N₂O₂	Aromatic	204.2
Tyrosine TYrosine	Tyr Y		C₉H₁₁NO₃	Aromatic 9.7-10.1 (10.0)	181.2
Valine Valine	Val V		C₅H₁₁NO₂	Aliphatic	117.1
a-amino				Basic 6.8-8.2 (8.0)		(+)
a-carboxyl				3.2-4.3 (3.6)		(-)

Амино- кислота	Непол., Гидро- фобные	Полярные	Отн. мутаб.¹	Гидро- фобн.²	hydro- philicity value³	hydro- paty index⁴	Вероятн. нахожд. на поверхн.⁵	Встре- чаемость
Незаря- женные	Гидро- фильные
Alanine					-0.4	-0.5	1.8		8.3
Arginine					-0.59	3.0	-4.5		5.7
Asparagine					-0.92	0.2	-3.5		4.4
Aspartic acid					-1.31	3.0	-3.5		5.3
Cysteine					0.17	-1.0	2.5		1.7
Glutamic acid					-1.22	3.0	-3.5		6.2
Glutamine					-0.91	0.2	-3.5		4.0
Glycine					-0.67	0.0	-0.4		7.2
Histidine					-0.64	-0.5	-3.2		2.2
Isoleucine					1.25	-1.8	4.5		5.2
Leucine					1.22	-1.8	3.8		9.0
Lysine					-0.67	3.0	-3.9		5.7
Methionine					1.02	-1.3	1.9		2.4
Phenylalanine					1.92	-2.5	2.8		3.9
Proline					-0.49	0.0	-1.6		5.1
Serine					-0.55	0.3	-0.8		6.9
Threonine					-0.28	-0.4	-0.7		5.8
Tryptophan					0.50	-3.4	-0.9		1.3
Tyrosine					1.67	-2.3	-1.3		3.2
Valine					0.91	-1.5	4.2		6.6

¹ - чем ниже, тем менее вероятна мутация соответствующей АА.

² - гидрофобность - произвольные единицы основанные на OHM шкале, которые выражают возможность замены одной аминокислоты другой в ходе эволюции.
Sweet, R.M. and Eisenberg, D. 1983. Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. J. Mol. Biol. 171:479-488.

³ - Hopp, T.P. and Woods, K.R. 1981. Prediction of protein antigenic determinants from amino acid sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78:3824-3828.

⁴ - Kyte, J. and Doolittle, R.F. 1982. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157:105-132.

⁵ - вероятность того, что > 5% поверхности аминокислоты соприкасается с раствором, окружающим белок.

Конверсия: масса - моли (белок)

Mw (kDa)	1µg	1nmol
	100pmol, 6x10¹³шт.	10µg
	20pmol, 1.2x10¹³шт.	50µg
	10pmol, 6x10¹²шт.	100µg
	6.7pmol, 4x10¹²шт.	150µg

Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:

⇐ Предыдущая 28 29 30 313233 34 35 Следующая ⇒

Порядок проведения текущей и генеральной уборки помещений УЗ

Нормальные показатели эхокардиографии, допплерографии

Парциальная несформированность высших психических функций

Наследование по римскому праву

Революция 1905-1907 гг.: причины, этапы, основные события, значение

Цели, задачи и функции предпринимательства

Самый сильный аргумент, почему эволюция человека не могла быть