Эффекты, проявляющиеся на клеточном уровне

Первым был открыт эффект соли, связанный с дегидратацией клеток. В нача­ле XX в. А. Ф. Шимпер показал, что в условиях засоления растения теряют воду вследствие высокого осмотического давления почвенного раствора. Выражаясь современным языком, можно сказать, что дегидратация клеток при засолении происходит в результате снижения водного потенциала почвенного раствора. Осмотическое действие соли при этом не зависит от того, какими ионами оно вызвано, важна суммарная концентрация ионов и других осмотически актив­ных веществ в почвенном растворе (см. подразд. 5.4.3).

В 50-х гг. XX в. Б. П. Строганов обратил внимание на различие симптомов поражений, вызванных у растений хлоридным и сульфатным засолениями. На основе этого была выдвинута концепция токсического действия ионов, согласно которой разные ионы вызывают нарушения метаболизма, приводящие к спе­цифическим токсическим эффектам. В настоящее время осмотическое и токси­ческое действия солей признаны главными повреждающими факторами на кле­точном уровне.

Природа токсического действия ионов, особенно первичных молекулярных повреждений, изучена мало. Известно, что ионы в высоких концентрациях могут дезинтегрировать клеточные мембраны, подавлять активность фермен­тов и приводить к нарушениям таких жизненно важных функций, как клеточ­ное деление, ассимиляция углерода, поглощение элементов минерального питания и др. NaCl в концентрациях выше 0,4 М ингибирует многие ферменты вследствие нарушения гидрофобно-электростатического баланса сил, поддер­живающих структуру белковых молекул. Однако токсические эффекты прояв­ляются уже при гораздо более низких концентрациях соли (меньше 0,1 М), указывая на специфические мишени действия ионов. Практически ничего не известно о мишенях токсического действия ионов хлора. С1 может конкуриро­вать с РНК и анионными метаболитами, такими, как бикарбонат, карбоксилаты и фосфаты сахаров, за анионные сайты связывания. Ион Na⁺ может вза­имодействовать с катионными сайтами, вовлеченными в связывание К⁺, Са²⁺ и Mg²⁺.

Молекулярно-генетические исследования, проведенные на дрожжах S. cerevisiae, выявили две мишени токсического действия Na⁺: протеинфосфатазу На12 и рибонуклеазу MRP. Ионы Li⁺ и Na⁺ являются сильными ингибиторами На12. Фосфатаза На12 относится к семейству инозитол-фосфатаз, которые требуют для катализа Mg²⁺. Она нужна для превращения в АМФ

3'-фосфоаденозин-5'-фосфата (ФАФ), образующегося при утилизации так называемого активиро­ванного сульфата — 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) (см. гл. 6). В дрожжевых клетках, обработанных Li⁺ или Na⁺ в токсических концентраци­ях, вследствие ингибирования На12-фосфатазы накапливается ФАФ. Это в свою очередь ингибирует ФАФС-утилизирующие ферменты, ФАФС-редуктазу и сульфотрансферазы, а также экзорибонуклеазы Rat1 и Xrn1, осуществляющие процессинг РНК. Общее свойство сайтов мишеней токсического действия Na⁺ у этих ферментов, — слабая связь с Mg²⁺ (константа Михаэлиса К_т находится в миллимолярном диапазоне концентраций Mg²⁺). Сайты образованы фосфат­ными группами субстратов и карбоксильными группами аминокислот актив­ных центров. При высокой плотности ионов Li⁺ или Na⁺ в микроокружении названных выше ферментов происходит вытеснение ионов Mg²⁺, которые не­обходимы для их функционирования. Ионы К⁺ противодействуют ингибированию фермента На12 ионами Na⁺. Эффект ионов К⁺ может быть общим для всех мишеней токсического действия Na⁺.

Факторами, повреждающими макромолекулы, являются активные формы кислорода (АФК) — синглетный кислород, супероксидный радикал, гидроксил-радикал, пероксид водорода и ряд других форм. Их концентрации в клет­ках растений при почвенном засолении и засухе возрастают. Наблюдающиеся в этом случае токсические эффекты не связаны с непосредственным действием ионов на молекулярные мишени. Они возникают в результате вторичных про­цессов — взаимодействий биополимеров с накапливающимися при стрессе АФК. Процессы, приводящие к образованию АФК, их действие на биополи­меры клетки и защитные механизмы, снижающие концентрации АФК в клет­ках, рассмотрены в гл. 4, подразд. 8.6.