Таблица - «Строение белковых молекул»

Youtube.com

 — источник видео

17,7 тыс.

25 июл 2017

HD

Белки

Химия, 10 класс. Иллюстрации к видеоролику взяты из коллекции Фциор http://fcior.edu.ru/catalog/osnovnoe_obshee..

 

Сейчас составьте краткий конспект, используя текст параграфа 27 профильного учебника и материалы, которые я вам предлагаю для повторения.

План конспекта традиционный:
1. Определение

Классификация белков

 3. Из истории белков

Функции белков

Структуры белка

Свойства белков

Белок в пище

После того, как конспект будет готов, проверьте, как качественно вы повторили тему:

Самопроверка

1. Наличие в белках пептидной связи предположил ученый:

А) М.В. Ломоносов;

Б) А.Я. Данилевский;

В) В.В. Марковников; 

Г) Э.Г. Фишер.

Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?

А) Способствует свертыванию крови;

Б) образует комплексы с инородными белками;

В) переносит О2 в мышцах;

Г) регулирует обмен глюкозы.

3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:

А) клубок ниток;

Б) свернутая в клубок электроспираль;

В) телевизионная антенна;

Г) выпрямленный телефонный шнур.

Как называется белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?

А) Рибонуклеаза;

Б) Инсулин;

В) Глобин;

Г) Миоглобин.

5. Биологическими катализаторами – веществами белковой природы – называются:

А) Гормоны;

Б) Ферменты;

В) Витамины;

Г) Углеводы.

Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?

А) Четвертичная;

Б) Третичная;

В) Вторичная;

Г) Первичная.

Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?

А) Водородная;

Б) Ионная;

В) Пептидная;

Г) Гидрофобная.

8. Укажите элементный состав простых белков:

А) С, Н;

Б) С, Н, О,N, S;  

В) С, Н, N;  

Г) Вся таблица Менделеева.

Найди соответствие

 

Функция белка	Название белка
1. Структурная	а). Альбумин
2. Двигательная	б). Гемоглобин
3. Регуляторная	в). Инсулин
4. Защитная	г). Миозин
5. Запасающая	д). Коллаген
6. Каталитическая	е). Иммуноглобулин
7. Транспортная	ж). Амилаза

 

Тест «Самопроверка»		Тест «Найди соответствие»
1-Б		1-д
2-Г		2-г
3-Б		3-в
4-Б		4-е
5-Б		5-а
6-А		6-ж
7-А		7-б
8-Б

 

 Можете пользоваться следующими материалами для повторения (из биологии):

Белки – это высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Классификация
Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:
• степень сложности (простые и сложные);
• форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);
• растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины);
• выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Таблица - «Строение белковых молекул»

Структура белковой молекулы	Характеристика структуры и тип связи	Графическое изображение
Первичная - линейная	Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи – линейная структура. Пептидная связь: -NH-CO-
Вторичная -спиралевидная	Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура. Внутримолекулярные водородные связи (CO…HN CO…HN).
Третичная – глобулярная	Упаковка вторичной спирали в клубок – клубочковидная структура. Дисульфидные и ионный связи.

 

С точки зрения химии мы должны особо указать на  химические свойства белков!!!

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NН—, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов и 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих Сахаров. Под влиянием протеаз — ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

 

Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.