Формирование молекулы белка

Защитная

Сократительная

Резервная

Транспортная

Рецепторная

Гормональная

Ферментативная

Структурная

Функции белков

БЕЛКИ.

Определение Ф.Энгельса "Жизнь есть способ существования белковых тел" до сих пор, по прошествии почти полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

В основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций лежат белки. Любые нарушения в этих белках приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.
Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),
К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны - Na⁺,К⁺-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са²⁺-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.