Регуляция процессов на уровне клетки

Строение, функции и классификация ферментов

Важнейшую роль в обмене веществ и трансфор­мации энергии в клетке играют биологические ката­лизаторы белковой природы - ферменты.

Все ферменты по своей химической природе раз­деляются на два больших класса:

· однокомпонентные

· двухкомпонентные.

Первые состоят исключительно из белка. В моле­куле вторых кроме белка имеется небелковая часть. Белковая часть двухкомпонентного фермента носит название апоферменmа, а небелковая - коферменmа. В качестве коферментов выступают, прежде всего, ви­тамины В₁, В₂ и их различные производные, витамин В₆, никотиновая кислота и др., а также металлы (железо, медь, кобальт, марганец и др.).

По месту расположения ферменты делятся на три группы:

· эндоферменmы. Действуют в клетке, где образова­лись;

· экmоферменmы. Участвуют в процессах на цитоп­лазматической мембране;

· экзоферменmы. Синтезируются в клетке, выделя­ются из нее и осуществляют свою работу вне ци­топлазматической мембраны, снаружи от нее.

Высшим растениям более всего присущи ферменты первой группы. Так, ферменты фотосинтеза расположе­ны в хлоропластах, дыхания - в митохондриях и т.д.

Ферменты второй и третьей групп особенно боль­шое распространение получили в мире микроорганиз­мов. Они действуют главным образом в субстрате, на котором поселяются микробы. Поэтому их нередко называют внеклеточными ферментами. Однако и у высших растений наблюдается выделение ферментов из клеток, например из корня - в прикорневую зону (ризосферу) или из щитка зародыша злаков - в эндос­перм. Выделению ферментов клетками корней нередко способствуют неблагоприятные внешние условия (анаэробиоз и др.).

Ферменты отличаются следующими общими осо­бенностями:

· большой каталитической активностью, значи­тельно более высокой, чем у неорганических ката­лизаторов (напомним, что катализ - это явление изменения скорости химической реакции или ее возбуждения с помощью катализаторов, химичес­кий состав которых и их количество после реак­ции остаются неизменными);

· специфичностью действия, под которой понима­ется способность фермента реагировать только с определенными веществами (субстратами) и дей­ствовать только на определенные химические свя­зи; иначе эту особенность называют субстратной специфичностью фермента;

· лабильностью, т.е. способностью изменять ско­рость реакции в зависимости от действия ряда вне­шних и внутренних условий;

· обратимостью действия - способностью катали­зировать взаимопротивоположную направленность хода реакции; эта особенность присуща далеко не всем ферментам.

Важной характеристикой любого фермента явля­ется константа Михаэлиса. Под этой константой по­нимается такая концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет полови­ну от возможно максимальной концентрации. При малых количествах субстрата скорость фермен­тативной реакции пропорциональна его концентра­ции. С возрастанием концентрации субстрата ход реакции ускоряется все в меньшей и меньшей степе­ни, а затем становится независимой от нее (выход кривой на плато) и будет уже определяться концент­рацией фермента.

В живой клетке наряду с химической энергией (АТФ) имеется и другой источник унифицированной энергии - физическая (электрическая), которая носит название мембранного потенциала. Он представляет собой разность электрических потенциалов между цитоплазмой клетки и внеклеточной жидкостью.

По современным представлениям, химическая ре­акция может произойти только тогда, когда молекулы реагирующих веществ будут активированы, т.е. будут иметь определенное дополнительное количество энер­гии. Без катализатора таких активированных молекул немного и реакции протекают очень медленно. При добавлении катализатора энергия активации, при кото­рой начинается реакция, понижается, а число молекул, которые способны вступить в реакцию, увеличивается. Вместе с этим возрастает и число столкновений моле­кул между собой, скорость реакции увеличивается. Катализатор снижает энергию активации за счет обход­ных, дополнительных путей, через ряд промежуточных процессов, требующих меньшее количество энергии. Ниже приводится иллюстрация сказанному.

Реакция распада вещества АВ на А и В без катали­затора записывается так:

AВ → A + B.

С катализатором (К) та же реакция будет прохо­дить в несколько этапов:

1)AВ+K → AВK; 2)AВK → BK+A; 3)BK → B+К.

Катализатор снова регенерируется в неизменном виде, а промежуточные реакции, проходя с меньшей затратой энергии, идут быстро, и, следовательно, скорость суммарной реакции АВ → А + В значительно возрастает.

Во взаимодействие с субстратом вступает часть молекулы фермента, получившая название активно­го центра. Фермент несколько деформирует молеку­лу субстрата с образованием фермент-субстратного комплекса. Эта деформация ослабляет внутримоле­кулярные связи в субстрате и делает его молекулу способной вступать в реакцию. На активный центр фермента сильное влияние оказывают специфичес­кие активаторы и ингибиторы, ускоряющие или за­медляющие его действие. Есть также ингибиторы и активаторы, присоединяющиеся не к активному цен­тру фермента, а к другой его части. При этом изме­няется структура молекулы в результате вращения атомов или групп атомов вокруг простых связей, а сле­довательно, и структура активного центра. В резуль­тате этих конформационных перестроек происходит ослабление или усиление активности фермента. Уча­сток молекулы фермента, к которому присоединяют­ся ингибиторы или активаторы (эффекторы), вызыва­ющие изменение структуры активного центра, носит название аллостерического центра.

На скорость ферментативных реакций наиболее сильное влияние из внешних факторов оказывают тем­пература и рН среды.

С повышением температуры до определенных значений скорость ферментативной реакции возрас­тает, затем, достигнув максимальной величины, начи­нает падать, для большинства ферментов это 40 - 50° С. Начиная с 50° С и выше скорость ферментативной ре­акции снижается из-за потери активности фермента вследствие нарушения структуры белка, его денатура­ции. При этом восстановление активности с наступле­нием в последующем оптимальной температуры не происходит в отличие от действия пониженных темпе­ратур, когда перенесение тканей в условия с благопри­ятной температурой восстанавливает свойственную ферментам активность. Сопоставление скоростей ферментативных и химических реакций при изменении температуры показывает - до момента достижения максимальной скорости работы фермента зависимость скорости химической реакции одинакова с фермента­тивной, а затем первая продолжает повышаться, в то время как ферментативная из-за денатурации белка ферментов резко падает.

Большинство ферментов полностью инактивирует­ся при температуре 60° С. Встречаются и довольно ус­тойчивые ферменты, например рибонуклеаза или пе­роксидаза хрена. После промораживания активность ферментов восстанавливается, поэтому в заморожен­ном состоянии можно достаточно долго хранить фер­менты вне клетки. В целом белки-ферменты более ус­тойчивы к температуре, чем структурные белки цито­плазмы.

Значительная часть ферментов действует с наиболь­шей скоростью при реакции среды слабокислой или близкой к нейтральной. Вместе с тем, почти каждый фермент имеет свои кардинальные точки рН среды. Поэтому кислотность внутри клетки является одним из важнейших регуляторов обмена веществ.

На скорость ферментативных реакций оказыва­ют также влияние концентрация ионов, окислительно-восстановительный потенциал и другие факторы.

В природе существует огромное количество не только отдельных ферментов, но и ферментных сис­тем. Список ферментов 1972 г. уже содержал более 2000 наименований. Примерно двести из них получе­ны в кристаллическом виде. Для сотен из них выясне­ны различные структуры. Для каждого фермента оп­ределено название, исходя из его основной функции, и присвоены кодовые числа и шифры. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенных точка­ми, и составлен по следующему принципу: первое число указывает класс фермента, второе - подкласс, третье - подподкласс, четвертое - порядок фермента в подподклассе.

В основу классификации ферментов положена природа химических превращений, тип реакций, ката­лизируемых ферментами. По этим признакам все мно­гообразие ферментов раздельно на шесть классов: ок­сидоредуктазы (окислительно- восстановительные фер­менты); трансферазы; гидролазы (гидролитические ферменты); лиазы; изомеразы; лигазы (синтетазы).

К оксидоредyктазам относятся ферменты, ката­лизирующие реакции окисления и восстановления. Они переносят протон или электрон от одного субстрата к другому, окисляя первый и восстанавливая второй. Эти ферменты участвуют во всех процессах биологическо­го окисления - дыхания и брожения.

Из этого класса ферментов особо следует выделить дегидрогеназы, катализирующие реакции отщепления водорода от одного вещества и перенос его к другому. Первое вещество в данном случае называется донором водорода, а второе - акцептором его. Дегидрогеназы разделяют на флавиновые и пиридиновые.

Пиридиновые дегидрогеназы. Их называют анаэ­робными, так как они непосредственно кислороду передавать водород не могут.

Коферментами пиридиновых дегидрогеназ являют­ся никотинамидадениндинуклеотид-фосфат (НАДФ) и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). НАД представляет собой динуклеотид, состоящий из азотистого ос­нования аденина, амида никотиновой кислоты (вита­мина РР), двух молекул сахара рибозы и двух остатков фосфорной кислоты. НАДФ отличается от НАД присут­ствием третьего остатка фосфорной кислоты. Со сво­им апоферментом они связаны только в момент осуще­ствления реакции дегидрирования. Одни дегидрогена­зы содержат только НАДФ, другие - НАД, т.е. эти коферменты не могут замещать друг друга.

Взаимодействуя с субстратом, дегидрогеназы от­нимают от него два иона водорода и два электрона. Способностью обратимо присоединять протоны и элек­троны обладают их коферменты. Например, НАДФ переходит в восстановленную форму НАДФН₂, НАД - в НАДН₂. Примерами анаэробных дегидрогеназ являются малатдегидрогеназа, катализирующая превращение яблочной кислоты в щавелево­уксусную, и алкогольдегидрогеназа, пре­вращающая этиловый спирт (этанол) в уксусный альдегид.

НАД НАДФ

Флавиновые дегидрогеназы. Их называют еще аэробными дегдрогеназами, ибо они могут пе­редавать отнятый от донора водород кислороду воздуха.

Коферментами флавuновых дегидрогенах являются флавинадениндинуклеотид (ФАД) и флавинмононук­леотид (ФМН).ФАД и ФМН являются нуклеотидами, содержащими пятиуглеродный спирт D-рибит (рибитол) и азотистое основание рибофлавин (витамин В₂), обладающий способностью обратимого при соединения водорода. В составе ФАД находятся два нуклеотида, один из которых содержит остатки D - рибита, фос­форной кислоты и флавина, другой - остатки аденина, рибозы и фосфорной кислоты. Состав ФМН пред­ставлен D - рибитом, остатком фосфорной кислоты и флавином. Восстановленная форма ФАД обозначается как ФАД Н₂, а ФМН – ФМН Н₂. Со своим апоферментом флавиновые коферменты связаны значительно прочнее, чем пиридиновые. Другим отличием флави­новых дегидрогеназ является наличие в составе их апоферментов металлов (железа, марганца, меди, мо­либдена).

Представителями аэробных дегидрогеназ являют­ся оксидазы, для которых акцептором водорода слу­жит исключительно кислород воздуха. Отщепляя во­дород от окисляемого вещества АН₂ и передавая его кислороду, оксидаза образует воду или перекись во­дорода. Среди оксидаз в рас­тительном мире широкое распространение получили полифенолоксидаза и аскорбатоксидаза. Обе представлены белком, содержащим в качестве кофермента медь. Первая окисляет дифе­нолы, вторая превращает аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую. Важную роль в жиз­ни растений выполняет цuтохромоксидаза, которая активирует молекулярный кислород, перенося на него электроны от цитохромной системы.

Нельзя не отметить и пероксидазу, осуществляющую окисление органических веществ с помощью перекиси водорода, с которой она обра­зует комплексное соединение и приобретает способ­ность быть акцептором водорода. Пероксидаза ши­роко распространена в мире растений и играет важ­ную роль в превращении полифенолов и арома­тических аминов.

К классу оксидоредуктаз относят и фермент каталазу, осуществляющую расщепление пе­рекиси водорода на воду и молекулярный кислород. Физиологическая роль каталазы состоит, прежде всего, в том, что она предотвращает накопление значительных количеств перекиси водоро­да, так как последняя ядовита для клеток.

Трансферазы - ферменты, катализирующие ре­акции переноса химических групп между молекулами веществ: метильные (метилтрансферазы), аминные (амuнотрансферазы), фосфатные (фосфотрансферазы) и многие другие. Фосфотрансферазы, для которых до­нором фосфатных групп служит АТФ, называются ки­назами.

Гидролазы катализируют реакции гидролитического, т.е. с участием воды, распада веществ. Этот класс делится на подклассы:

· эстеразы - ферменты, расщепляющие сложные эфиры (липазы, фосфатазы и др.);

· карбогидразы - катализируют реакции гидроли­за сложных углеводов (амилаза, мальтаза, сахара­ за и др.);

· пептидогидролдазы (протеазы или пептидазы) ­ участвуют в расщеплении пептидной связи в бел­ках.

Лиазы - ферменты, катализирующие реакции расщепления веществ без участия воды, т.е. негидро­литическим путем, а также присоединения функциональных групп по двойным связям. Так, например, фермент пируватдекарбоксилаза отщепляет молекулу углекислоты от пиро­виноградной кислоты с образованием уксусного альдегида.

Ферменты, катализирующие процессы изомери­зации, - изомеразы осуществляют реакции превраще­ния веществ в их изомеры. Например, рибозофосфат­изомераза превращает рибозо-5-фосфат в рибулозо-5-фосфат; триозофосфат-изомераза осуществляет превращение фосфоглицериново­го альдегида в диоксиацетонфосфат.

Лигазы, или синтетазы, осуществляют реакции синтеза разнообразных веществ. Известно, что все синтетические процессы требуют затраты энергии и поэтому протекают только при участии АТФ. Например, пируваmкарбоксилаза осу­ществляет реакцию синтеза щавелевоуксусной кисло­ты из пировиноградной кислоты и СО₂.

В данном классе следует отметить и ферменты, участвующие в реакциях присоединения остатков аминокислот к транспортной РНК в процессе син­теза белка. Так, под действием аланил-тРНК-синте­тазы образуется комплекс аланина и тРНК.

3 Биосинтез белка в клетке

Во всех живых клетках белки синтезируются на рибосомах. Рибосомы представляют собой крупный рибонуклеопротеидный комплекс с молекулярной массой около 2,5 мДа, состоящий из рибосомных белков, молекул рРНК и ассоциированных с ними факторов трансляции. В состав рибосом входит множество молекул различных белков и несколько молекул рРНК. Полная работающая рибосома состоит из двух неравных субъединиц. Малая субъединица имеет палочковидную форму с несколькими выступами. Большая субьединица похожа на полусферу с тремя торчащими выступами. При объединении в рибосому малая субъединица ложится одним концом на один из выступов большой субъединицы. В состав малой субъединицы входит одна молекула РНК, в состав большой - три.

Схема строения рибосомы: 1 - малая субъединица; 2 - иРНК; 3 - тРИК; 4 - аминокислота; 5 - большая субьединица; 6 - мембрана эндоплазматической сети; 7 - синтезируемая полипептидная цепь.

Ниже приведена упрощенная схема биосинтеза белка. Программа, задающая порядок чередования аминокислот в синтезируемом белке, находится в ДНК. Отдельные участки ДНК, называемые генами, являются матрицами для синтеза на них однотяжевых цепей РНК. Синтезированные РНК комплементарны одной из цепей ДНК. Такой процесс копирования гена осуществляется ферментом РНК-полимеразой и называется транскрипцией. В течение синтеза и особенно после него РНК подвергается ряду дополнительных изменений - процессингу, в результате чего формируется информационная или «мессинджер» РНК (иРНК или мРНК). Такая РНК является программой аминокислотной последовательности синтезируемого белка.

Схема биосинтеза белка

Между кодоном и антикодоном в результате их комплементарного взаимодействия возникают водородные связи. Молекулы же аминокислот с помощью особых ферментов аминоацил-тРНК-синтетаз, факторов инициации (начала), удлинения (элонгация) собираются в строго определенную последовательность образу­ющегося белка. Очередная молекула аминокислоты отрывается от тРНК, а участок иРНК с еще прикрепленной к ней тРНК выходит из рибосомы, тРНК освобождается и вновь может принять участие в процессах трансляции. Рибосома, передвигаясь на три нук­леотида (транслокация), захватывает новые комплексы тРНК с подвешенными к ним соответствующими ами­нокислотами, и цепь белка удлиняется.

Следует подчеркнуть, что биосинтез белка слож­нейший процесс и здесь дана лишь весьма упрощен­ная его схема. Так, например, необходимо было бы указать, что на первом этапе реализации генетической информации (синтез иРНК) фермент РНК полимераза «узнает» сигнал начала транскрипции - промотор (уча­сток ДНК) и, присоединяясь к нему, расплетает двой­ную полинуклеотидную цепочку ДНК и с этого момен­та копирует ее в образующейся цепочке молекулы иРНК в соответствии с принципом комплементарнос­ти. Далее по мере передвижения фермента растущая цепь иРНК отходит от молекулы ДНК, как от матрицы, а двойная цепочка ДНК восстанавливается. После до­стижения ферментом конца копируемого участка (тер­минатора) иРНК отделяется от матрицы. Известно, что у онкогенных вирусов открыта обратная транскрипция, т.е. перенос наследственной информации с РНК ви­руса на ДНК хозяина. Участок ДНК, транскрипция ко­торого осуществляется на одну молекулу иРНК, носит название оперона. Он может включать один или не­сколько генов, содержит регуляторные элементы, такие как промотор (участок начала процесса транскрипции), оператор, с которым связан репрессор (белок, подавля­ющий транскрипцию), терминатор (сигнал к прекраще­нию процесса транскрипции). Терминатор находится в самом конце оперона. С помощью особых продуктов метаболизма - эффекторов скорость биосинтеза иРНК может повышаться или снижаться. Не менее сложна совокупность реакций, носящих название трансляции.

Следует отметить следующие свойства генетичес­кого кода:

· триплетность - каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов;

· вырожденность, ибо многие аминокислоты коди­руются несколькими кодонами;

· однозначность, т.е. каждый отдельный кодон ко­дирует только одну аминокислоту;

· неперекрываемость (кодоны одного гена не пере­крываются);

· компактность (в молекуле иРНК между кодонами нет нуклеотидов, не входящих в последователь­ность кодонов данного гена).

Таким образом, нуклеиновые кислоты принимают непосредственное участие в биосинтезе молекул бел­ков. Этот сложнейший биохимический процесс делит­ся на четыре основных этапа:

1. Образование информационной РНК.

2. Активирование аминокислот при участии АТФ с образованием комплекса аминокислоты с аденозинмо­нофосфатом.

3. Взаимодействие активированных аминокислот с транспортными РНК.

4. Сборка молекул белков путем образования пеп­тидных связей.

Генетическая информация от ДНК к рибосомам передается посредством информационной РНК, син­тезируемой в ядре на одной из цепей молекулы ДНК, как на матрице. Информация относительно первичной структуры того или иного белка записана на соответ­ствующем участке молекулы ДНК, называемом геном: последовательность трех соседних нуклеотидов (трип­лет) кодирует одну определенную аминокислоту в по­липептидной цепи. Переписав эту информацию в про­цессе транскрипции, информационная РНК затем выходит из ядра, соединяется с рибосомами и переда­ет эту информацию для синтеза данного белка в про­цессе трансляции.

Жизнь клетки протекает в постоянном взаимодействии с окружающей средой, изменения в которой не могут не отражаться на функци­ональном состоянии клетки. В определенном диапазоне действия внешнего фактора уровень клеточных функций меняется граду­ально. Если же изменения превышают обычную норму, то внеш­ний агент становится раздражителем. Раздражитель - это внеш­нее воздействие, достигшее пороговой силы. Способность живых структур отвечать на действие раздражителя называется раздра­жимостью.

В качестве раздражителей может выступать любой вид энер­гии - механическая, химическая, электрическая, световая, тепловая. Сила ответной реакции, эффект раздражения, определя­ется количеством раздражения - произведением силы раздражи­теля на время его действия. Таким образом, слабый агент, если он действует достаточно долго, может оказывать такое же действие, как и сильный. Другим важным свойством раздра­жимости является суммация раздражения. Отдельные внешние воздействия различной напряженности могут суммироваться, достигая порогового значения. Демонстрирует суммацию раз­дражения следующее простое явление. Усик вьющегося расте­ния совершает в воздухе колебательные движения. Если под­вести к нему палочку, то вначале он, столкнувшись с ней, отталкивается несколько раз. Когда в результате столкновений происходит суммация раздражения и достигается пороговая сила, возникает ответная реакция и усик обвивается вокруг опоры.

Явления суммации раздражения имеет большое приспособительное значение. Если бы каждое слабое воздействие вызывало ответную реакцию, то этих реакций было бы бесчисленное мно­жество и организм тратил бы слишком много энергии непроиз­водительно. Суммация раздражения позволяет экономно расхо­довать энергию, затрачивая ее лишь в ответ на раздражитель достаточной силы.

Русский физиолог Н.В. Введенский впервые отметил един­ство признаков возбуждения и повреждения (1901). В дальней­шем эта мысль была развита учеными Д.Н. Насоновым и В.Я. Александровым, и их исследования приобрели широкую известность. Ими было установлено, что в ответ на раздражи­тели и повреждающие агенты в клетке возникают неспецифи­ческие (не зависящие от природы действующего агента) изме­нения, которые проявляются рядом ответных реакций. Реакции эти следующие.

Уменьшение степени дисперсности цитоплазмы («оструктуривание»). Рассматривая в световой микроскоп растительную клетку при малом и среднем увеличениях, мы не видим цитоплазмы из-за высокой степени дисперсности последней. Стоит, однако, чем-либо подействовать на клетку - уколоть, добавить гиперто­нический раствор, подействовать электрическим током, как ци­топлазма сразу станет заметной, так как размеры составляющих ее частиц увеличатся.

Увеличение общей проницаемости. При повреждающем воздей­ствии из клетки в окружающую среду выходят самые разнообраз­ные вещества, которые в неповрежденной клетке прочно удер­живаются: чем сильнее увеличивается проницаемость, тем боль­ше степень повреждения. На этом основаны методы диагностики устойчивости к морозу, засухе и другим неблагоприятным факто­рам среды. Подвергнутые воздействию повреждающего агента раститель­ные ткани погружают в бидистиллированную воду, после чего анализируют состав образовавшегося раствора.

Повышение у цитоплазмы и ядра сродства к витальным (при­жизненным) красителям. На этом показателе основан способ оп­ределения жизнеспособности семян.

Неспецифичность ответных реакций на раздражители и по­вреждающие агенты разного рода связана с общими изменения­ми в структуре клеточных белков. Любой из внешних факторов, достигших пороговой силы, нарушает слабые связи, поддержи­вающие специфическую конформацию молекул. Упрощение структуры, «развертывание» глобулы представляет собой денату­рацию, которая может быть обратимой или необратимой (коагу­ляция). Раскручивание белковых глобул приводит к уменьшению дисперсности цитоплазмы, повышению вязкости, сродства к красителям, дестабилизации мембран. Последнее обстоятельство ярко проявляется еще в одной неспецифической реакции клетки: при действии раздражителя и повреждающего фактора МП пада­ет. Как нам уже известно, МП генерируется и поддерживается прижизненными структурными и функциональными свойствами клетки и обеспечивается непрерывной выработкой метаболичес­кой энергии. При достижении внешним агентом пороговой силы МП начинает снижаться, иногда происходит перезарядка мем­браны - поверхность клетки негативируется. Падение МП - хороший показатель повреждения. Так, при действии ядом циани­дом на колеоптили овса МП упал с -119 до -42 мВ; в отсутствие кислорода МП гипокотиля вигны составил лишь -40 мВ, тогда как в контрольных условиях он был равен -111 мВ.

В ответ на сильное раздражение (механическое, химическое, температурное, электрическое, фото- и радиостимулы) может возникнуть другая биоэлектрическая реакция - потенциалы дей­ствия (ПД). Они зарегистрированы у растений тыквы, гороха, Фасоли, кукурузы, подсолнечника, свеклы и др. Суть этого явления в следующем. При резком изменении какого-либо фактора увеличивается ионная проводимость мембраны; за счет входяще­го в клетку кальция происходит деполяризация мембраны, при этом внешняя поверхность может стать отрицательной по отно­шению к внутренней. Затем за счет выходящего ионного тока калия потенциал возвращается к исходному уровню. Возбужден­ный участок мембраны сам становится источником возбуждения для соседнего участка, где повторяются уже описанные двухфаз­ные изменения. Потенциалы как бы бегут вдоль мембраны. Так возникает и распространяется ПД, с помощью которого по растению передаются сигналы о происходящих во внешней среде изменениях. После достижения ПД какого-либо органа наступает ответная физиологическая реакция. Особенно хорошо она проявляется у «чувствительных» растений. Напри­мер, у мимозы вслед за механическим раздражением листа реги­стрируется ПД, который, достигая листовой подушечки, вызывает в ней изменения тургора, что, в свою очередь, приводит к опусканию листочков. Но не только у подобных растений ПД вызывает физиологический эффект. В Московской сельскохо­зяйственной академии им. К. А. Тимирязева профессором П. С. Беликовым (1964) было показано, что раздражение корней растений пшеницы концентрированными солями или высокой температурой генерируют ПД, который, распространяясь, дости­гает листа. Этот сигнал вызывает изменения фотосинтетической активности.

Не только биопотенциалы, но и другие показатели при дейст­вии раздражителей изменяются волнообразно, двухфазно. Так, сразу же после начала теплового воздействия вязкость цитоплаз­мы сначала уменьшается, а уже затем увеличивается; скорость движения цитоплазмы сначала возрастает, а потом снижается; выход веществ из клетки изменяется волнообразно.

Колебательный характер ответных реакций объясняется тем, что при действии на клетку раздражителя в ней одновременно наблюдается несколько функциональных состояний (альтера­ций) - повреждение, возбуждение, закалка, репарация. Повреж­дение выражается в нарушении структуры и функций клетки. Возбуждение приводит к активации клеточной деятельности, в резуль­тате чего возникает закалка - дей­ствие раздражителя воспринимает­ся в меньшей степени. На фоне за­калки происходит восстановление исходных структур и функций - репарация. Клетка адаптируется к данному уровню внешнего факто­ра. Перечисленные процессы имеют разную направленность и противоречивый характер. В ре­зультате их взаимодействия переход клетки из одного состояния в дру­гое не бывает плавным, а представ­ляет собой колебательный процесс.

Характерными особенностями временного хода колебательного процесса являются время наступле­ния ответной реакции, амплитуда и длина волны. Уровень каждого из этих параметров может служить критерием силы повреждения. Эти параметры могут быть использованы для диагностики устой­чивости к различным воздействиям. Чем раньше наступает от­ветная реакция и больше ее амплитуда, тем более уязвим объект. В качестве примера приведем данные профессора И.И. Гунара (1972) - одного из первых исследователей биоэлектрических яв­лений у растений. Исследовали биоэлектричес­кую реакцию растений морозоустойчивого сорта озимой пшени­цы Ульяновка и слабоустойчивого к морозу сорта Безостая 1. Оказалось, что под воздействием резких колебаний температуры у неустойчивого сорта возникают быстрые и резкие колебания потенциалов; устойчивый сорт реагирует слабее.

Помимо неспеци­фических реакций растительной клетки, в расти­тельном организме проявляется множество специфических изме­нений на стрессоры различной природы. Об этих специфических реакциях будет рассказано при рассмотрении вопросов устойчи­вости растений к неблагоприятным факторам среды.

Итак, все живые системы обладают свойством раздражимос­ти, которое позволяет им воспринимать изменения во внешней среде и реагировать на них структурными и функциональными перестройками. Под действием раздражителей в клетке в первую очередь возникают изменения в нативной структуре белков и состоянии биологических мембран. Уровень ответных реакций и характер их временного хода может использоваться для диагнос­тики функционального состояния растений и их устойчивости к стрессорам.

Живая клетка, как и организм в целом, состоит из тех же химических элементов и подчиняется тем же общим законам, что и неживая природа. Однако живые структуры отличаются от неживых уникальными особенностями своего существования. Одним из важнейших условий, обеспечивающих жизнь, является способность к внутренней регуляции клеточных процессов. Су­ществует несколько систем регулирования. Их совместная дея­тельность приводит к быстрым, направленным и экономичным перестройкам, обеспечивающим поддержание гомеостаза и опти­мальный уровень функций в условиях непостоянной внешней среды при выполнении наследственной программы. Системы эти следующие.

Генетическая. Обеспечивает включение и выключение отдель­ных генов, ответственных за синтез специфических белков, и осуществляется за счет уникальной структуры ДНК и саморегу­ляции ее деятельности.

Трофическая. Реализуется с помощью химических веществ, продуктов метаболизма. Они могут использоваться как источни­ки для синтетического и энергетического обмена, а также вы­полнять в клетке «тонкую настройку», выступая как регуляторы ферментативной активности.

Энергетическая. Выполняется системами, ответственными за новообразование энергоемких молекул, прежде всего АТФ, способных снабжать энергией все виды работ в клетке.

Гормональная регуляция - один из самых тонких механизмов структурных и функциональных изменений. О специфических веществах - гормонах - и принципах гормонального регулиро­вания процессов жизнедеятельности будет рассказано в разделе «Рост и развитие растений».

Все регуляторные системы работают не только в отдельной клетке, но и на уровне многоклеточного организма, обеспечивая динамическое взаимодействие частей, надежность и целостность сложной живой системы.