2015-04-30
2736
1. Все перечисленные вещества являются аминокислотами, кроме:
1) треонина;
2) триптофана;
3) фенилаланина;
4) холина;
5) валина.
2. К диаминомонокарбоновым аминокислотам относится:
1) глицин;
2) лизин;
3) глутамин;
4) пролин;
5) триптофан.
3. К моноаминодикарбоновым аминокислотам относится:
1) глутамин;
2) треонин;
3) гистидин;
4) лейцин;
5) аспартат.
4. Гидроксильную группу в радикале содержит аминокислота:
1) пролин;
2) глутамат;
3) валин;
4) аспарагин;
5) треонин.
5. Сульфгидрильную группу в радикале содержит аминокислота:
1) глицин;
2) цистеин;
3) серин;
4) метионин;
5) лизин.
6. Нейтральной аминокислотой является:
1) аргинин;
2) лизин;
3) валин;
4) аспартат;
5) гистидин.
7. При рН=7 дикарбоновая аминокислота аспартат заряжена:
1) отрицательно;
2) положительно;
3) не заражена.
8. Укажите аминокислоту, имеющую неполярный радикал:
1) изолейцин;
2) серин;
3) глутамат;
4) глутамин;
5) треонин.
9. Укажите аминокислоту, которая имеет полярный незаряженный
радикал:
1) лейцин;
2) триптофан;
3) аргинин;
4) глутамат;
5) треонин.
10. В состав белков человека входят все перечисленные аминокислоты, кроме:
1) цистеина;
2) гомоцистеина;
3) метионина;
4) аспарагина;
5) треонина.
11. Оптической активностью обладают все перечисленные аминокислоты, кроме:
1) лейцина;
2) серина;
3) аланина;
4) глицина;
5) триптофана.
12. Для какой аминокислоты характерна реакция Фоля:
1) треонина;
2) метионина;
3) цистеина;
4) аргинина;
5) серина?
13. Гуанидиновую группу содержит аминокислота:
1) пролин;
2) лизин;
3) аргинин;
4) аспартат;
5) лейцин.
14. Иминокислотой является:
1) глицин;
2) серин;
3) пролин;
4) глутамин;
5) треонин.
15. Какой цветной реакцией можно обнаружить аминокислоту тирозин:
1) Миллона;
2) Фоля;
3) нингидриновой;
4) биуретовой;
5) Сакагучи?
16. Какой цветной реакцией можно обнаружить ароматические аминокислоты:
1) нингидриновой;
2) Фоля;
3) ксантопротеиновой;
4) биуретовой;
5) Сакагучи?
17. Цветной реакцией на α-аминогруппу аминокислот является реакция:
1) Миллона;
2) Фоля;
3) Сакагучи;
4) биуретовая;
5) нингидриновая.
18. Какая цветная реакция открывает в аминокислотах тиоловую группу:
1) Миллона;
2) Фоля;
3) Сакагучи;
4) биуретовая;
1) нингидриновая?
19. Какая цветная реакция используется в хроматографическом методе разделения аминокислот на бумаге:
1) биуретовая;
2) ксантопротеиновая;
3) Сакагучи;
4) нингидриновая;
5) Адамкевича?
20. Какую цветную реакцию используют, чтобы открыть пептидную связь:
1) ксантопротеиновую;
2) биуретовую;
3) Миллона;
4) Фоля;
5) Сакагучи?
21. Какая аминокислота способна образовывать ионную связь с лизином:
1) аргинин;
2) серин;
3) аспартат;
4) аспарагин;
5) лейцин?
22. Какая аминокислота образует дисульфидную связь:
1) серин;
2) метионин;
3) треонин;
4) цистеин;
5) валин?
23. Аминокислота серин может образовывать водородную связь с:
1) лейцином;
2) метионином;
3) глутамином;
4) аланином;
5) валином.
24. В результате полного гидролиза белка образуются:
1) пептиды;
2) олигопептиды;
3) аминокислоты;
4) карбоновые кислоты;
5) амины.
25. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
1) α-аминопроизводными карбоновых кислот;
2) β-аминопроизводными карбоновых кислот;
3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот;
4) γ-аминопроизводными карбоновых кислот.
26. Изоэлектрическая точка находится в щелочной среде для:
1) аспартата;
2) аланина;
3) лизина;
4) глутамина;
5) треонина.
27. В изоэлектрической точке белок …:
1) имеет наименьшую растворимость;
2) обладает наибольшей степенью ионизации;
3) является катионом;
4) является анионом;
5) имеет наибольшую растворимость.
28. Белки лучше осаждаются в изоэлектрической точке, потому что:
1) подвергаются гидролизу;
2) имеют высокий суммарный заряд;
3) имеют нулевой суммарный заряд;
4) изменяется молекулярная масса;
5) изменяется аминокислотный состав.
29. При значении рН среды, равном изоэлектрической точке, протеин:
1) денатурирован;
2) положительно заряжен;
3) отрицательно заряжен;
4) обладает наибольшей степенью ионизации;
5) наименее растворим.
30. Принцип осаждения белков из раствора под действием сульфата аммония используется при:
1) электрофорезе;
2) высаливании;
3) распределительной хроматографии;
4) гель-фильтрации;
5) аффинной хроматографии.
31. Для дробного высаливания белковых фракций используется раствор:
1) HgCl2;
2) (NH4)2SO4;
3) (CH3COO)2Pb;
4) CuSO4.
32. Молекулярную массу белков определяют методом:
1)высаливания;
2) ионообменной хроматографии;
3) гель-фильтрации;
4) селективного гидролиза;
5) диализа.
33. На различии зарядов белковых молекул основан метод:
1) диализа;
2) гель-фильтрации;
3) аффинной хроматографии;
4) ионообменной хроматографии;
5) седиментации.
34. Метод диализа используется для:
1) определения молекулярной массы белков;
2) разделения смеси белков;
3) определения аминокислоты с N-конца;
4) определения аминокислоты с C-конца;
5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.
35. Для очистки крови в аппарате «искусственная почка» используется метод:
1) электрофореза;
2) диализа;
3) аффинной хроматографии;
4) высаливания;
5) распределительной хроматографии.
36. Аффинная хроматография позволяет:
1) денатурировать белок;
2) избирательно выделить белок из смеси белков;
3) определить N-концевую аминокислоту в белке;
4) определить C-концевую аминокислоту в белке;
5) установить изоэлектрическую точку белка.
37. Смесь различных белков невозможно разделить методом:
1) ионообменной хроматографии;
2) электрофореза;
3) высаливания;
4) диализа;
5) ультрацентрифугирования.
38. Назовите метод разделения белков, в основе которого лежит различие белков по молекулярной массе:
1) аффинная хроматография;
2) высаливание;
3) ионообменная хроматография;
4) гель-фильтрация;
5) распределительная хроматография.
39. Что понимается под «денатурацией» белка:
1) уменьшение растворимости белка;
2) потеря биологической активности белка в результате гидролиза;
3) разрушение нативной структуры белка;
4) взаимодействие белка с природными лигандами;
5) утрата первичной структуры белка?
40. Все перечисленные факторы вызывают необратимую денатурацию белка, кроме:
1) нагревания до 1000С;
2) действия кислот и щелочей;
3) действия солей тяжелых металлов;
4) нагревания до 400С;
5) ионизирующей радиации.
41. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации:
1) водородные;
2) пептидные;
3) гидрофобные;
4) ионные;
5) электростатические?
42. Растворимость белков не зависит от:
1) размера белковой молекулы;
2) сродства к лигандам;
3) наличия заряда и гидратной оболочки;
4) рН раствора;
5) аминокислотного состава.
43. Метод гидролиза используется для:
1) определения аминокислотного состава белка;
2) определения молекулярной массы белка;
3) разделения белков на фракции;
4) очистки белков от низкомолекулярных примесей;
5) определения вторичной структуры белка.
44. Реагентами, вызывающими обратимое осаждение белков являются:
1) соли тяжелых металлов;
2) алкалоиды;
3) соли щелочных металлов;
4) органические кислоты;
5) минеральные кислоты.
45. В водно-солевых растворах не растворяются:
1) альбумины;
2) коллаген;
3) гистоны;
4) протамины;
5) проламины.
46. Выберите из перечисленных соединений фибриллярные белки:
1) кератины;
2) альбумины;
3) глобулины;
4) гистоны;
5) протамины.
47. Что понимают под первичной структурой белка:
1) количество аминокислот в составе белка;
2) последовательность аминокислот в полипептидной цепи;
3) β-структуру;
4) α-спираль?
48. Какие связи формируют первичную структуру белка:
1) ионные;
2) водородные;
3) электростатические;
4) пептидные;
5) гидрофобные?
49. Какая из структур белка обладает максимальной прочностью:
1) первичная;
2) вторичная;
3) третичная;
4) четвертичная;
5) прочность всех структур примерно одинакова?
50. Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для:
1) рибонуклеазы;
2) гемоглобина;
3) цитохрома С
4) вазопрессина;
5) инсулина.
51. Назовите метод, который используется для изучения пространственной структуры белков:
1) электрофорез;
2) высаливание;
3) рентгеноструктурный анализ;
4) гидролиз;
5) хроматография.
52. Замена глутаминовой кислоты на валин в 6-положении β-цепи гемоглобина служит причиной наследственного заболевания:
1) фенилкетонурии;
2) талассемии;
3) серповидно-клеточной анемии;
4) порфирии;
5) альбинизма.
53. Понятие «шаперон» означает:
1) участок полипептидной цепи;
2) белок теплового шока;
3) фрагмент РНК;
4) денатурирующий агент;
5) фрагмент ДНК.
54. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:
1) денатурации белков;
2) сворачиванию белков – ренативации;
3) агрегации белковых молекул;
4) распаду белков;
5) тепловой инактивации белков.
55. Метод Сэнгера используется для:
1) определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2) определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3) определения аминокислотной последовательности (с N-конца);
4) определения аминокислотной последовательности (с C-конца);
5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.
56. Определение первичной структуры белка проводят с помощью:
1) ионообменной хроматографии;
2) метода Эдмана;
3) гель-фильтрации;
4) ультрацентрифугирования;
1) электрофореза.
57. Метод Акабори используется для:
1) определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2) определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3) определения аминокислоты с N-конца;
4) определения аминокислоты с C-конца;
5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.
58. В чем суть действия карбоксипептидазы:
1) удлиняет пептид на одну аминокислоту;
2) отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи;
3) отщепляет N-концевую аминокислоту;
4) формирует β-структуру;
5) вызывает ренативацию белка?
59. Выберите определение первичной структуры белка:
1) аминокислотный состав полипептидной цепи;
2) пространственная конфигурация полипептидной цепи;
3) последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
4) полипептидная цепь, закрученная в спираль.
